home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ BCI NET 2 / BCI NET 2.iso / archives / demos / misc / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00555 < prev    next >
Encoding:
Text File  |  1995-03-04  |  2.4 KB  |  47 lines

  1. *****************************************************************
  2. * Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signatures *
  3. *****************************************************************
  4.  
  5. Respiratory-chain NADH dehydrogenase (EC 1.6.5.3) [1,2] (also known as complex
  6. I  or  NADH-ubiquinone  oxidoreductase) is  an  oligomeric  enzymatic  complex
  7. located in  the  inner mitochondrial membrane  which  also  seems  to exist in
  8. the chloroplast and in cyanobacteria (as a NADH-plastoquinone oxidoreductase).
  9. Among the 25 to 30 polypeptide  subunits  of  this bioenergetic enzyme complex
  10. there is  one  with a  molecular  weight  of 51 Kd (in mammals), which is  the
  11. second largest subunit of complex I and is a component of the iron-sulfur (IP)
  12. fragment of the enzyme. It seems to bind to NAD, FMN, and a 2Fe2S cluster.
  13.  
  14. It has been  shown [3] that  the  51 Kd subunit  is  highly similar to subunit
  15. alpha of the NAD-reducing hydrogenase  of  Alcaligenes eutrophus (EC 1.12.1.2)
  16. (gene hoxF)    which    also   binds  to  NAD,  FMN,  and a 2Fe2S cluster. The
  17. Paracoccus denitrificans  NQO1  and Escherichia coli nuoF subunits also belong
  18. to this family [4].
  19.  
  20. The 51 Kd subunit and  the bacterial  hydrogenase alpha subunit contains three
  21. regions of sequence similarities.  The  first one most probably corresponds to
  22. the NAD-binding site, the  second to  the FMN-binding site, and the third one,
  23. which contains three cysteines,  to  the  iron-sulfur binding region.  We have
  24. developed signature  patterns  for  the  FMN-binding and for the 2Fe2S binding
  25. regions.
  26.  
  27. -Consensus pattern: G-A-G-[AR]-Y-[LIVM]-C-G-[DE](2)-[STA](2)-[LI](2)-[EN]-S
  28. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  29. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  30.  
  31. -Consensus pattern: E-S-C-G-x-C-x-P-C-R-x-G
  32.                     [The three C's are putative 2Fe2S ligands]
  33. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  34. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  35.  
  36. -Last update: June 1994 / Patterns and text revised.
  37.  
  38. [ 1] Ragan C.I.
  39.      Curr. Top. Bioenerg. 15:1-36(1987).
  40. [ 2] Weiss H., Friedrich T., Hofhaus G., Preis D.
  41.      Eur. J. Biochem. 197:563-576(1991).
  42. [ 3] Preis D., Weidner U., Conzen C., Azevedo J.E., Nehls U., Roehlen D.-A.,
  43.      van der Pas J.C., Sackmann U., Schneider R., Werner S., Weiss H.
  44.      Biochim. Biophys. Acta 1090:133-138(1991).
  45. [ 4] Weidner U., Geier S., Ptock A., Friedrich T., Leif H., Weiss H.
  46.      J. Mol. Biol. 233:109-122(1993).
  47.